溶葡球菌酶是一种含锌离子的金属蛋白酶,为246个氨基酸组成的单链分子,相对分子质量27000,于20世纪60年代从模仿葡萄球菌的培养物发现并分离.此酶属肽酶家族M23,具有内切肽酶活性,能特异性水解细菌胞壁肽聚糖交联结构Gly五肽桥联(水解第2与第3位Gly形成的肽键)而产生破壁溶菌作用.由于Gly五肽桥联结构仅大量存在于葡萄球菌细胞壁,其中又以金葡菌细胞壁中分布最广,因此,溶葡球菌酶主要对葡萄球菌尤其是金葡菌具有溶菌杀菌作用,对其他种属细菌无效.1997年以来许多国家的医疗机构相继报道分离出对万古霉素中介和耐药的金葡菌(VISA和VRSA),更进一步增强了人们寻找抗葡萄球菌特别是抗MRSA药物的紧迫感,也使人们再次将溶葡球菌酶的药用开发提到日程上来。